1.3 酶的动力学
除了恒稳态动力学(布里格斯和霍尔丹的方法),酶催化反应的速率一般通过米氏方程来模拟。对于一个简单的酶催化反应,底物(S)和自由酶(E)结合成复合物(ES)之后,会发生不可逆的分解,释放出自由酶和产物(P)。一般认为,相对于复合物ES分解为E和P来说,S和E的结合非常迅速。因此,底物的结合是处在平衡中的,如以下反应式所示:
米氏方程涉及初始反应速率,此时产物生成很少。酶制剂中酶的浓度也未知。因此,酶的量是用单位样品所含的酶活力来衡量的。一个国际酶活力单位是指每分钟生成1μmol产物所需要的酶量。根据酶活力方法,在研究或应用中必须对酶活力单元的定义进行详细的阐述。
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